Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

СРАВНИТЕЛЬНАЯ КИНЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РОСТА ШТАММОВ ARTHROBACTER SULFONIVORANS И СИНТЕЗА ВНЕКЛЕТОЧНОЙ БЕТА-ГАЛАКТОЗИДАЗЫ

Полный текст:


Аннотация

Представлены данные, характеризующие рост исходного БИМ В-2242 и адаптированного к лактозе БИМ В-499-Д штаммов бактерий Arthrobacter sulfonivorans и синтеза ими внеклеточной бета-галактозидазы. Установлено, что адаптированный штамм характеризуется более короткой, чем исходный штамм, лагфазой, раньше достигает максимальной удельной скорости роста (μmax = 0,316–0,319 ч–1) и стационарной фазы развития. Синтез вне-клеточного фермента у обоих штаммов протекает в экспоненциальной фазе роста и достигает одинаковой максимальной удельной скорости (εmax = 0,247–0,250 ед · мг–1 · ч–1) со сдвигом, составляющим 6 ч. При этом штамм БИМ В-499-Д по уровню синтеза фермента в 1,6 раза превосходит штамм БИМ В-2242 при меньшей в 1,3 раза длительности процесса. Кинетические параметры роста (tµmax = 6–9 ч) исследуемых штаммов и образования ими бета-галакто-зидазы (tεmax = 18–24 ч) указывают на разобщенность процессов во времени не менее чем на 12–15 ч.

 

 


Об авторах

Л. И. Сапунова
Институт микробиологии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

канд. биол. наук, доцент, гл. науч. сотрудник



А. Г. Лобанок
Институт микробиологии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

академик, д-р биол. наук, заведующий лабораторией



И. О. Тамкович
Институт микробиологии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

канд. биол. наук, ст. науч. сотрудник



А. А. Костеневич
Институт микробиологии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

канд. биол. наук, заведующий лабораторией



Список литературы

1. Husain, Q. β-Galactosidases and their potential applications: a review / Q. Husain // Crit. Rev. Biotechnol. – 2010. – Vol. 30, N 1. – P. 41–62. doi.org/10.3109/07388550903330497

2. Anisha, G. S. β-Galactosidases / G. S. Anisha // Current Developments in Biotechnology and Bioengineering. Pro duction, Isolation and Purification of Industrial Products / ed. A. Pandey, S. Negi, C. R. Soccol. – Elsevier Publ., 2017. – P. 395–421.

3. Kastsianevich, A. A. Beta-galactosidases of Arthrobacter bacteria: multiple forms or isoenzymes? / A. A. Kastsianevich, L. I. Sapunova // Научные стремления – 2011: материалы Междунар. науч.-практ. конф. молодых ученых, Минск, 14– 18 ноября 2011 г. – Минск: Белорусская наука, 2011. – Т. 1. – С. 200–206.

4. Screening, identification and characterization of Arthrobacter species bacterium producing extracellular beta-galactosidase / A. A. Kastsianevich [et al.] // Труды БГУ, сер. физиол., биохим. и молекул. основы функц. биосистем. – 2014. – Т. 9, Ч. 1. – С. 76–83.

5. Kuby, S. A. Purification and kinetics of β-galactosidase from E. coli, strain K-12 / S. A. Kuby, H. A. Lardy // J. Amer. Chem. Soc. – 1953. – Vol. 75, N 4. – P. 890–896. doi.org/10.1021/ja01100a035

6. Terui, G. Kinetics of hydrolase production by microorganisms / G. Terui // Pure Appl. Chem. – 1973. – Vol. 56, N 3. – P. 377–395. doi.org/10.1351/pac197336030377

7. Остерман, Л. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: электрофорез и ультрацентрифугирование / Л. А. Остерман.– М.: Наука, 1981. – C. 66–70.

8. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72, N 1–2. – P. 248–254. doi. org/10.1016/0003-2697(76)90527-3

9. Secreted β-galactosidase from a Flavobacterium sp. isolated from a low-temperature environment / H. P. Sörensen [et al.] // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2006. – Vol. 70, N 5. – P. 548–557. doi.org/10.1007/s00253-005-0153-0

10. Kinetics and metabolism of Bifidobacterium adolescentis MB 239 growing on glucose, galactose, lactose, and galactooligosaccharides / A. Amaretti [et al.] // Appl. Environ. Microbiol. – 2007. – Vol. 73, N 11. – P. 2637–3644. doi. org/10.1128/AEM.02914-06

11. Purification and characterization of a novel β-galactosidase from Bacillus sp. MTCC 3088 / S. Chakraborti [et al.] // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. – 2000. – Vol. 24, N 1. – P. 58–63. doi.org/10.1038/sj.jim.2900770

12. Михайлова, Р. В. Мацерирующие ферменты мицелиальных грибов в биотехнологии / Р. В. Михайлова. – Минск: Белорусская наука, 2007. – 407 с.

13. Мороз, И. В. Кинетические характеристики процессов роста Penicillium piceum F-648 и P. piceum F-648 А3 и синтеза каталаз / И. В. Мороз, Р. В. Михайлова // Молекулярная и прикладная генетика: материалы Междунар. науч. конф., 17–18 нояб. 2005 г. – Минск, 2005. – С. 239.

14. Semashko, T. V. Growth characteristics and glucose oxidase production in mutant Penicillium funiculosum strains / T. V. Semashko, R. V. Mikhailova, A. G. Lobanok // Microbiology (Mikrobiologiya). – 2004. – Vol. 73, N 3. – P. 286–291. doi. org/ 10.1023/B:MICI.0000032238.29220.f7

15. Астапович, Н. И. Некоторые особенности роста Saccharomyces pastorianus и образования полигалактуроназы / Н. И. Астапович, Н. Е. Рябая // Микробиология. – 1996. – Т. 65, № 1. – С. 37–41.


Дополнительные файлы

Просмотров: 48

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.

ISSN 1561-8323 (Print)