danДоклады Национальной академии наук БеларусиDoklady of the National Academy of Sciences of Belarus1561-83232524-2431The Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"dan-63Research ArticleБИОЛОГИЯBIOLOGYВЛИЯНИЕ НАНОЧАСТИЦ ЗОЛОТА НА АГРЕГАЦИЮ МИТОХОНДРИАЛЬНОЙ АСПАРТАТ-АМИНОТРАНСФЕРАЗЫINFLUENCE OF GOLD NANOPARTICLES ON AGGREGATION OF MITOCHONDRIAL ASPARTATE AMINITRANSFERASEСАЛЕМА. Э.SALEMA. E.ankel2008@gmail.comШОЛУХМ. В.SHOLUKHM. V.sholukh@bsu.byБелорусский государственный университет, МинскBelarus2015250520165918689Copyright © САЛЕМ А.Э., ШОЛУХ М.В., 20162016САЛЕМ А.Э., ШОЛУХ М.В.SALEM A.E., SHOLUKH M.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/63

Исследована зависимость агрегации митохондриальной аспартат-аминотрансферазы (мАспАТ) от концентрации наночастиц золота (НЧЗ). Установлено, что в температурном диапазоне от 55 до 73 °С НЧЗ снижают агрегацию мАспАТ. Наиболее выраженный антиагрегационный эффект НЧЗ достигает 56 % и проявляется при 60 °С. Увеличение концентрации НЧЗ приводит к снижению константы скорости агрегации фермента. Высказывается предположение, что формирование связей между НЧЗ и мАспАТ будет приводить к повышению конформационной жесткости молекулы фермента, снижать вероятность анфолдинга и экспонирования на поверхности молекулы гидрофобных фрагментов, обеспечивающих межмолекулярное «слипание» и последующую агрегацию белка.

We have studied the dependence of aggregation of mitochondrial aspartate aminotransferase (mAspAT) from the concentration of gold nanoparticles (AuNP). It has been shown that AuNPs decreased the aggregation of mAspAT in the temperature range from 55 to 73 °C. The maximal anti-aggregational effect of AuNP reached 56 % and was observed at 60 °C. Increase of AuNP concentration led to a decrease of the constant rate of enzyme aggregation. We suggest here that interaction between Au-NPs and mAspAT increases conformational stability of the enzyme molecule. It also reduces the probability of polypeptide chain unfolding, which causes exposure of hydrophobic patches on the protein surface resulting in intra molecular adhesion followed by the protein aggregation.

ReferencesMerlini G. B. et al. // Clinical Chemistry and Laboratory Medicine. 2001. Vol. 39. P. 1065–1075.Merlini G. B. et al. // Clinical Chemistry and Laboratory Medicine. 2001. Vol. 39. P. 1065–1075.Liu Chen-Guang et al. // Carbohydrate Polymers. 2005. Vol. 62. P. 293–298.Liu Chen-Guang et al. // Carbohydrate Polymers. 2005. Vol. 62. P. 293–298.Fairley S. J. et al. // International J. of Nanomedicine. 2013. Vol. 8, N 1. P. 2085–2099.Fairley S. J. et al. // International J. of Nanomedicine. 2013. Vol. 8, N 1. P. 2085–2099.Yilma A. N. et al. // International J. of Nanomedicine. 2013. Vol. 8. P. 2421–2432.Yilma A. N. et al. // International J. of Nanomedicine. 2013. Vol. 8. P. 2421–2432.Hamada H. et al. // Current Pharmaceutical Biotechnology. 2009. Vol. 10. P. 400–407.Hamada H. et al. // Current Pharmaceutical Biotechnology. 2009. Vol. 10. P. 400–407.Tsai De-Hao et al. // American Chemical Society. 2011. Vol. 27, N 6. P. 2464–2477.Tsai De-Hao et al. // American Chemical Society. 2011. Vol. 27, N 6. P. 2464–2477.Салем А. Э., Хорошунова Т. Н., Шолух М. В. // Вестн. Фонда фундаментальных исследований. 2013. № 3. C. 56–62.Салем А. Э., Хорошунова Т. Н., Шолух М. В. // Вестн. Фонда фундаментальных исследований. 2013. № 3. C. 56–62.Barra D. et al. // Eur. J. Biochem. 1976. Vol. 64, N 2. P. 519–526.Barra D. et al. // Eur. J. Biochem. 1976. Vol. 64, N 2. P. 519–526.Karmen A. A. // J. Clin. Invest. 1955. Vol. 34. P. 131–135.Karmen A. A. // J. Clin. Invest. 1955. Vol. 34. P. 131–135.Agashe V. R. et al. // Nature. 1995. Vol. 377. P. 754–757.Agashe V. R. et al. // Nature. 1995. Vol. 377. P. 754–757.Kurganov B. I. et al. // Biokhimiya. 2002. Vol. 67, N 5. P. 631–640.Kurganov B. I. et al. // Biokhimiya. 2002. Vol. 67, N 5. P. 631–640.Peterson G. L. // Methods in enzymology. 1983. Vol. 91. P. 95–119.Peterson G. L. // Methods in enzymology. 1983. Vol. 91. P. 95–119.Layne E. // Methods in Enzymology. 1957. Vol. 3. P. 447–455.Layne E. // Methods in Enzymology. 1957. Vol. 3. P. 447–455.Rosana Simón-Vázquez et al. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2014. Vol. 113. P. 198–206Rosana Simón-Vázquez et al. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2014. Vol. 113. P. 198–206Grecor Eichele et al. // J. Mol. Biol. 1979. Vol. 133. P. 161–180.Grecor Eichele et al. // J. Mol. Biol. 1979. Vol. 133. P. 161–180.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.