Взаимодействия эндогенных лигандов с сывороточным альбумином человека
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2026-70-2-141-152
Анатацыя
На основании in silico экспериментов проанализирована возможность эндогенных лигандов (тироксина, жирных кислот, гема) вытеснять билирубин из его сайта связывания в первом домене сывороточного альбумина человека. По результатам проведенных исследований показано, что сайт связывания в первом домене сывороточного альбумина не является специфическим для билирубина. Константа ингибирования комплекса альбумина и билирубина составила 417,38 мкмоль/л, комплекса альбумина и пальмитиновой кислоты – 164,28 мкмоль/л, комплекса альбумина и гема – 10,13 мкмоль/л, комплекса альбумина и тироксина – 9,17 мкмоль/л. Сделан вывод, что связывание жирных кислот сывороточным альбумином человека должно приводить к изменению пространственной структуры белка и появлению на нем более специфичных сайтов связывания для физиологического изомера билирубина.
Аб аўтарах
В. Побойнев
Белорусский государственный медицинский университет
Беларусь
Беларусь
А. Стожаров
Белорусский государственный медицинский университет
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. He, X. M. Atomic structure and chemistry of human serum albumin / X. M. He, D. C. Carter // Nature. – 1992. – Vol. 358. – P. 209–215. https://doi.org/10.1038/358209a0
2. Crystallographic analysis of human serum albumin complexed with 4Z,15E-bilirubin-IXα / P. A. Zunszain, J. Ghuman, A. F. McDonagh, S. Curry // Journal of Molecular Biology. – 2008. – Vol. 381, N 2. – P. 394–406. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.06.016
3. Structural basis of albumin–thyroxine interactions and familial dysalbuminemic hyperthyroxinemia / I. Petitpas, Ch. E. Petersen, Ch.-E. Ha [et al.] // Proceedings of the National Academy of Sciences. – 2003. – Vol. 100, N 11. – P. 6440–6445. https://doi.org/10.1073/pnas.1137188100
4. Bhattacharya, A. A. Crystallographic analysis reveals common modes of binding of medium and long-chain fatty acids to human serum albumin / A. A. Bhattacharya, T. Grüne, S. Curry // Journal of Molecular Biology. – 2000. – Vol. 303, N 5. – P. 721–732. https://doi.org/10.1006/jmbi.2000.4158
5. Желтухи неонатального периода / А. К. Ткаченко, А. А. Устинович, О. Н. Романова [и др.]. – Мн., 2017. – 68 с.
6. Crystal structure of human serum albumin complexed with fatty acid reveals an asymmetric distribution of binding sites / S. Curry, H. Mandelkow, P. Brick, N. Franks // Nature Structural and Molecular Biology. – 1998. – Vol. 5. – P. 827–835. https://doi.org/10.1038/1869
7. Colmenarejo, G. In silico prediction of drug-binding strengths to human serum albumin / G. Colmenarejo // Medicinal Research Reviews. – 2003. – Vol. 23, N 3. – P. 275–301. https://doi.org/10.1002/med.10039
8. Chung, E. H. Neurodevelopmental outcomes of preterm infants: a recent literature review / E. H. Chung, J. Chou, K. A. Brown // Translational Pediatrics. – 2020. – Vol. 9, Suppl. 1. – P. 3–8. https://doi.org/10.21037/tp.2019.09.10
9. Сайты связывания билирубина сывороточным альбумином человека: возможность влияния на них мутаций, вызванных радиацией / В. В. Побойнев, В. В. Хрусталев, А. Н. Стожаров, Т. А. Хрусталева // Весці Нацыянальнай aкадэміі навук Беларусі. Серыя медыцынскіх навук. – 2021. – Т. 18, № 1. – С. 46–57. https://doi.org/10.29235/1814-6023-2021-18-1-46-57
10. The structural characterization and bilirubin-binding properties of albumin Herborn, a [Lys240→Glu] albumin mutant / L. Minchiotti, M. Galliano, M. C. Zapponi, R. Tenni // European Journal of Biochemistry. – 1993. – Vol. 214, N 2. – P. 437–444. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1993.tb17939.x
11. Jacobsen, J. Studies of the affinity of human serum albumin for binding of bilirubin at different temperatures and ionic strength / J. Jacobsen // International Journal of Peptide and Protein Research. – 1977. – Vol. 9, N 3. – P. 235–240. https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1977.tb03486.x
12. Comprehensive profiling of plasma fatty acid concentrations in young healthy Canadian adults / S. A. Abdelmagid, Sh. E. Clarke, D. E. Nielsen [et al.] // PLoS One. – 2015. – Vol. 10, N 2. – Art. e0116195. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0116195
13. Aich, A. The free heme concentration in healthy human erythrocytes / A. Aich, M. Freundlich, P. Vekilov // Blood Cells, Molecules, and Diseases. – 2015. – Vol. 55, N 4. – P. 402–409. https://doi.org/10.1016/j.bcmd.2015.09.003
14. Hematin- and hemin-induced spherization and hemolysis of human erythrocytes are independent of extracellular calcium concentration / D. M. Mikhailova, E. Skverchinskaya, Ju. Sudnitsyna [et al.] // Cells. – 2024. – Vol. 13, N 6. – Art. 554. https://doi.org/10.3390/cells13060554
15. Hemolysis and free hemoglobin revisited: exploring hemoglobin and hemin scavengers as a novel class of therapeutic proteins / D. J. Schaer, P. W. Buehler, A. I. Alayash [et al.] // Blood. – 2013. – Vol. 121, N 8. – P. 1276–1284. https://doi.org/10.1182/blood-2012-11-451229
##reviewer.review.form##
Праглядаў:
134
JATS XML
Паслаць артыкул па эл. пошце 