Эффект УФ-облученных жирных кислот на спектральные свойства миоглобина

Изучена эффективность свободнорадикального окисления высших жирных кислот (пальмитиновой, олеиновой, линолевой, линоленовой, комплекса непредельных жирных кислот ряда Омега-3 и Омега-6 растительного происхождения) под воздействием УФ-облучения (λ = 180-400 нм) как возможного маркера перекисного окисления липидной фазы. Мицеллы жирных кислот в этиловом спирте были использованы в качестве модели липидной фазы. Эффект УФ-облучения на жирные кислоты определяли по спектральным изменениям миоглобина в области полосы Соре. Уровень перекисного окисления липидной фазы в то же время оценивали по накоплению малонового диальдегида как хорошо известного продукта облучения фосфолипидов. Получена прямо пропорциональная зависимость интенсивности разностного спектра Mb (ΔD) от числа двойных связей в молекуле окисленных жирных кислот, а также от времени их УФ-облучения и накопления вторичных продуктов перекисного окисления липидов. Это показывает, что спектральные изменения Mb под действием пула окисленных форм жирных кислот хорошо коррелируют с уровнем перекисного окисления липидной фазы и могут охарактеризовать антиоксидантный потенциал крови при совместном использовании с известным антиоксидантом Тролоксом в качестве ингибитора-калибратора.

Представлено членом-корреспондентом С. А. Усановым

1. Thomas, C. E. Oxygen Radicals and the Disease Process / C. E. Thomas, B. Kalyanaraman. - Harwood Academic Publishers, 1998. - 296 p.

2. Halliwell, B. Free Radicals in Biology and Medicine / B. Halliwell, J. M. C. Gutteridge. 4th ed. - New York: Oxford University Press, 2007. - 851 p.

3. Pisoschi, A. M. The role of antioxidants in the chemistry of oxidative stress: A review / A. M. Pisoschi, A. Pop // Europ. J. Med. Chem. - 2015. - Vol. 97. - P. 55-74. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2015.04.040

4. Свободные радикалы в живых системах / Ю. А. Владимиров [и др.]. - Москва, 1991. - Т. 29. - 249 с.

5. Определение антиоксидантной активности плазмы крови в экспериментальных и клинических исследованиях / И. В. Бабенкова [и др.] // Евразийский Союз Ученых № 13. Сер. Биол. науки. - 2015. - № 4. - С. 7-16.

6. Литвинко, Н. М. Фосфолипаза А2 IB - новый индикатор для оценки про-антиоксидантного статуса организма / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. - 2017. - Т. 61, № 4. - С. 60-68.

7. Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chemistry and Physics of Lipids. - 2017. -Vol. 211. - P. 44-51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2017.10.010

8. Литвинко, Н. М. Взаимодействие фосфолипазы А2 с фосфатидилхолином в условиях УФ-облучения / Н. М. Лит-винко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский // Тр. XIX Менделеевского съезда. - Волгоград, 2011. - Т. 1. - С. 268.

9. Rice-Evans, C. Total antioxidant status in plasma and body fluids / C. Rice-Evans, N. Miller // Meth. Enzymol. - 1994. -Vol. 234, N 2. - P. 279-293. https://doi.org/10.1016/0076-6879(94)34095-1

10. Система «окисленные фосфолипиды-гемоглобин» как мера протекторного действия природных антиоксидантов против окислительного стресса / Л. А. Скоростецкая [и др.] // Свободные радикалы в химии и жизни. - Минск, 2017. - С. 124-126.

11. Baron, C. P. Peroxidation of linoleate at physiological pH: hemichrome formation by substrate binding protect against metmyoglobin activation by hydrogen peroxide / C. P. Baron, L. H. Skibsted, H. J. Andersen // Free Radical Biology & Medicine. - 2000. - Vol. 28, N 4. - P. 549 -558. https://doi.org/10.1016/s0891-5849(99)00240-3

12. A simplified procedure for semitargeted lipidomic analysis of oxidized phosphatidylcholines induced by UVA irradiation / F. Gruber [et al.] // J. Lipid. Res. - 2012. - Vol. 53, N 6. - P. 1232-1242. https://doi.org/10.1194/jlr.d025270

13. Метелица, Д. И. Инициирование и ингибирование радикальных процессов в биохимических пероксидных системах (обзор) / Д. И. Метелица, Е. И. Карасева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2007. - Т. 43, № 5. -С. 537-564.

14. Хромопротеины: структура, свойства и функции. Обмен гемоглобина и его нарушения / Е. В. Александрова [и др.]. - Запорожье, 2015. - 75 с.

15. Андреюк, Г. М. Образование гемихрома при взаимодействии с полярными производными фосфатидилхолина / Г М. Андреюк, М. А. Кисель // Биоорг. химия. - 1997 . - Т. 23, № 4. - C. 290-293.

16. Peptide Inhibitor of Complement C1 (PIC1) demonstrates antioxidant activity via single electron transport (SET) and hydrogen atom transfer (HAT) / M. G. Rivera [et al.] // PLoS One. - 2018. - Vol. 13, N 3. - e0193931. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0193931

17. Antioxidant activity of flavonoids evaluated with myoglobin method / M. Terashima [et al.] // Plant Cell Rep. - 2012. -Vol. 31, N 2. - P. 291-298. https://doi.org/10.1007/s00299-011-1163-2

18. Koch, J. Membrane-bound globin X protects the cell from reactive oxygen species / J. Koch, T. Burmester // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2016. - Vol. 469, N 2. - P. 275-280. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2015.11.105

19. Ioannou, A. Modifications of hemoglobin and myoglobin by Maillard reaction products (MRPs) / A. Ioannou, C. Var-otsis // PLoS One. - 2017. - Vol. 12, N 11. - e0188095. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0188095

20. Banerjee, S. Structural alterations of hemoglobin and myoglobin by glyoxal: a comparative study / S. Banerjee, A. S. Chakraborti // Int. J. Biol. Macromolec. - 2014. - Vol. 66. - P. 311-318. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.02.034

21. Banerjee, S. Methylglyoxal modification enhances the stability of hemoglobin and lowers its iron-mediated oxidation reactions: An in vitro study / S. Banerjee, A. S. Chakraborti // Int. J. Biol. Macromolec. - 2017. - Vol. 95. - P. 1159-1168. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.11.006

22. Инициирование и ингибирование радикальных процессов в системах Н2О2-метмиоглобин/метгемоглобин / Д. И. Метелица [и др.] // Биохимия. - 2001. - Т. 66, № 5. - С. 628-639.