Квантовая запутанность в паре ионов цинка РНК-зависимой РНК-полимеразы флавивирусов и ее роль в реакции полимеризации
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2024-68-5-365-372
Анатацыя
Белок полимеразы флавивирусов в процессе реакции полимеризации претерпевает структурные изменения. Белок содержит два атома цинка, каждый из которых координируется четырьмя аминокислотами белка. Рассмотрена возможность квантового перехода в атомах цинка. Показано, что в силу квантовой запутанности этот переход происходит совместно в обоих атомах. С помощью моделирования молекулярной динамики показано, что малые возмущения структуры, связанные с совместным переходом атомов цинка, приводят к изменениям третичной структуры полимеразы. Обсуждается возможность обозначенного явления в других цинксодержащих белках.
Аб аўтарах
У. Потапова
Белорусский государственный технологический университет
Беларусь
Беларусь
С. Феранчук
Беларусь
А. Батяновский
Объединенный институт проблем информатики Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
Д. Матусков
Белорусский государственный технологический университет
Беларусь
Беларусь
И. Феранчук
Белорусский государственный университет
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Quantum biology / N. Lambert [et al.] // Nature Phys. – 2013. – Vol. 9. – P. 10–18. https://doi.org/10.1038/nphys2474
2. Гармаза, Ю. М. Цинк в живом организме: биологическая роль и механизмы действия / Ю. М. Гармаза, Е. И. Слобожанина. – Минск, 2021. – 189 с.
3. Crystal structure of the RNA polymerase domain of the West Nile virus non-structural protein 5 / H. Malet [et al.] // J. Biol. Chem. – 2007. – Vol. 282, N 14. – P. 10678–10689. https://doi.org/10.1074/jbc.m607273200
4. Crystal structure of the dengue virus RNA-dependent RNA polymerase catalytic domain at 1.85-angstrom resolution / T. L. Yap [et. al.] // J. Virol. – 2007. – Vol. 81, N 9. – P. 4753–4765. https://doi.org/10.1128/jvi.02283-06
5. Crystal structure of the Dengue virus NS5 protein reveals a novel inter-domain interface essential for protein flexibility and virus replication / Y. Zhao [et al.] // PLoS Pathog. – 2015. – Vol. 11, N 3. – Art. e1004682. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1004682
6. Lu, G. Crystal Structure of the full-length Japanese encephalitis virus NS5 reveals a conserved methyltransferase-polymerase interface / G. Lu, P. Gong // PLoS Pathog. – 2013. – Vol. 9, N 8. – Art. e1003549. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1003549
7. Analytic model of a multi-electron atom / O. D. Skoromnik [et al.] // J. Phys. B: At. Mol. Opt. Phys. – 2017. – Vol. 50. – Art. 245007. https://doi.org/10.1088/1361-6455/aa92e6
8. Tavis, M. Approximate Solutions for an N-Molecule-Radiation-Field Hamiltonian / M. Tavis, F. W. Cummings // Phys. Rev. – 1969. – Vol. 188, N 2. – P. 692–695. https://doi.org/10.1103/physrev.188.692
9. Radiation-induced interaction potential of two qubits strongly coupled with a quantized electromagnetic field / I. D. Feranchuk [et al.] // Phys. Rev. A. – 2020. – Vol. 102, N 4. – Art. 043702. https://doi.org/10.1103/physreva.102.043702
10. The Amber biomolecular simulation programs / D. A. Case [et al.] // J. Comput. Chem. – 2005. – Vol. 26, N 16. – P. 1668–1688. https://doi.org/10.1002/jcc.20290
11. Gong, P. Structural basis for active site closure by the poliovirus RNA-dependent RNA polymerase / P. Gong, O. B. Peersen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2010. – Vol. 107, N 52. – P. 22505–22510. https://doi.org/10.1073/pnas.1007626107
12. Klug, A. Zinc fingers: a novel protein fold for nucleic acid recognition / A. Klug, D. Rhodes // Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. – 1987. – Vol. 52. – P. 473–482. https://doi.org/10.1101/sqb.1987.052.01.054
13. Iwahara, J. Speed-stability paradox in DNAscanning by zinc-finger proteins / J. Iwahara, Y. Levy // Transcription. – 2013. – Vol. 4, N 2. – P. 58–61. https://doi.org/10.4161/trns.23584
##reviewer.review.form##
Праглядаў: 291
Паслаць артыкул па эл. пошце 