Cтруктурирование и физико-химические аспекты минерализации коллагеновых скаффолдов

Изучены структура и физико-химические свойства скаффолдов, полученных из ацетатных экстрактов фибриллярного коллагена из оболочек сухожилий крыс Вистар. При 37 °С синтезирован пленчатый, 6 °С – объемный скаффолды, которые структурируются на клубковые и внеклубковые фракции. Объемные соотношения фракций определяются влиянием температуры на кинкинг коллагеновых волокон: при 37 °С кинкинг подавляется и приоритетно формируется фракция с исходно расправленными волокнами – внеклубковый каркас пленчатого скаффолда, при 6 °С кинкинг усиливается и ускоряется рост фракции с исходно извитыми волокнами – клубки объемного скаффолда. Типогенез гидроксиапатита определяется микроструктурой скаффолдов и направлением развития транспирирующих структур: стехиометрический гидроксиапатит синтезируется в доминантных водоиспаряющих фракциях, карбонат-гидроксиапатит - в субдоминантных водоудерживающих фракциях. Кинкинг и прочность пептидных цепей фибриллярного коллагена обратно взаимозависимы: при ослаблении кинкинга пептидные цепи упрочняются, при усилении – разупрочняются. Карбонатные замещения чувствительны к температуре синтеза скаффолдов: при 37 °С анионы CO₃^2– замещают OH^–, а при 6 °С – PO₄³⁻ группы. Понимание механизмов структурирования кальцийфосфатов на матрицах фибриллярного коллагена позволит проектировать коллаген-апатитовые скаффолды с заданными функциональными свойствами.

1. The paratenon contributes to scleraxis-expressing cells during patellar tendon healing / N. A. Dyment, Ch.-F. Liu, N. Ka zemi [et al.] // PLoS ONE. – 2013. – Vol. 8, N 3. – Art. e59944. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0059944

2. Структура перитенонов паравертебральных сухожилий, обработанных гиалуроновой кислотой / А. А. Гайдаш, В. К. Крутько, А. И. Кулак [и др.] // Успехи современной биологии. – 2023. – Т. 143, № 4. – С. 315–328. https://doi.org/10.31857/S0042132423040063

3. The skeletal attachment of tendons – tendon ‘entheses’ / M. Benjamin, T. Kumai, S. Milz [et al.] // Comparative Biochemistry and Physiology. Part A: Molecular and Integrative Physiology. – 2002. – Vol. 133, N 4. – P. 931–945. https://doi.org/10.1016/s1095-6433(02)00138-1

4. Mienaltowski, M. J. Tendon proper- and peritenon-derived progenitor cells have unique tenogenic properties / M. J. Mienaltowski, S. M. Adams, D. E. Birk // Stem Cell Research and Therapy. – 2014. – Vol. 5. – Art. 86. https://doi.org/10.1186/scrt475

5. Bone ridge patterning during musculoskeletal assembly is mediated through SCX regulation of Bmp4 at the tendon-skeleton junction / E. Blitz, S. Viukov, A. Sharir [et al.] // Developmental Cell. – 2009. – Vol. 17, N 6. – P. 861–873. https://doi.org/10.1016/j.devcel.2009.10.010

6. Kuttappan, S. Biomimetic composite scaffolds containing bioceramics and collagen/gelatin for bone tissue engineering – A mini review / S. Kuttappan, D. Mathew, M. B. Nair // International Journal of Biological Macromolecules. – 2016. – Vol. 93, Part B. – P. 1390–1401. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.06.043

7. Hu, C. Fabrication of intrafibrillar and extrafibrillar mineralized collagen/apatite scaffolds with a hierarchical structure / C. Hu, M. Zilm, M. Wei // Journal of Biomedical Materials Research. Part A. – 2016. – Vol. 104, N 5. – P. 1153–1161. https://doi.org/10.1002/jbm.a.35649

8. Development of a biomimetic collagen-hydroxyapatite scaffold for bone tissue engineering using a SBF immersion technique / A. A. Al-Munajjed, N. A. Plunkett, J. P. Cleeson [et al.] // Journal of Biomedical Materials Research. Part B: Applied Biomaterials. – 2009. – Vol. 90, N 2. – P. 584–591. https://doi.org/10.1002/jbm.b.31320

9. Chandrakasan, G. Preparation of intact monomeric collagen from rat tail tendon and skin and the structure of the nonhelical ends in solution / G. Chandrakasan, D. A. Torchia, K. A. Piez // Journal of Biological Chemistry. – 1976. – Vol. 251, N 19. – P. 6062–6067. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)33059-4

10. Collagen fibril orientation in ovine and bovine leather affects strength: A small angle X-ray scattering (SAXS) study / M. M. Basil-Jones, R. L. Edmonds, S. M. Cooper, R. G. Haverkamp // Journal of Agricultural and Food Chemistry. – 2011. – Vol. 59, N 18. – P. 9972–9979. https://doi.org/10.1021/jf202579b

11. Early diagenetic evolution of bone phosphate: An X-ray diffractometry analysis / A. Person, H. Bocherens, J.-F. Saliège [et al.] // Journal of Archaeological Science. – 1995. – Vol. 22, N 2. – P. 211–221. https://doi.org/10.1006/jasc.1995.0023

12. Структура и морфогенетические свойства коллагеновых матриц, полученных из соединительнотканных оболочек паравертебральных сухожилий / А. А. Гайдаш, А. И. Кулак, В. К. Крутько [и др.] // Успехи современной биологии. – 2024. – Т. 144, № 3. – С. 265–290. https://doi.org/10.31857/S0042132424030024

13. Rietveld refinements and spectroscopic studies of the structure of Ca-deficient apatite / R. M. Wilson, J. C. Elliott, S. E. P. Dowker, L. M. Rodriguez-Lorenzo // Biomaterials. – 2005. – Vol. 26, N 11. – P. 1317–1327. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2004.04.038

14. Rhee, S. H. Nucleation of hydroxyapatite crystal through chemical interaction with collagen / S. H. Rhee, J. D. Lee, J. Tanaka // Journal of the American Ceramic Society. – 2000. – Vol. 83, N 11. – P. 2890–2892. https://doi.org/10.1111/j.1151-2916.2000. tb01656.x

15. 3D Tortuosity and diffusion characterization in the human mineralized collagen fibril using a random walk model / F. Bini, A. Pica, A. Marinozzi, F. Marinozzi // Bioengineering. – 2023. – Vol. 10, N 5. – Art. 558. https://doi.org/10.3390/bioengineering10050558