ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ БАКТЕРИЙ РОДА ARTHROBACTER И ИХ ГЕНОТИПИЧЕСКАЯ ИДЕНТИФИКАЦИЯ
Аннотация
В результате двухступенчатого скрининга определены состав ферментных комплексов, продуцируемых бактериями рода Arthrobacter в средах с о с пецифическим субстратом, и а ктивность и х о тдельных компонентов, участвующих в трансформации белков, жиров и углеводов молока. Установлено, что наиболее сбалансированными по активности одновременно липаз, протеаз, β-галактозидаз и глюкозо(ксилозо)изомераз являются ферментные комплексы штаммов БИМ В-2239, БИМ В-2240, БИМ В-2241 и БИМ В-2242 Arthrobacter sp.
Методом анализа нуклеотидных последовательностей генов 16S рРНК указанные бактериальные культуры идентифицированы как Arthrobacter sulfonivorans. Последовательности их генов 16S рРНК протяженностью более 1400 п. о. депонированы в базе данных GenBank.
Детальное исследование условий эффективного гидролиза белков и жиров с участием продуцируемых штаммами БИМ В-2239, БИМ В-2240, БИМ В-2241 и БИМ В-2242 Arthrobacter sp. липаз и протеаз, а также трансформации лактозы молока и продуктов ее гидролиза с участием β-галактозидаз и глюкозо(ксилозо)изомераз позволит отобрать штамм-продуцент для разработки биотехнологии получения из молочного сырья гипоаллергенной биологически активной кормовой добавки пребиотического действия.
Об авторах
Л. И. САПУНОВАБеларусь
А. А. КОСТЕНЕВИЧ
Беларусь
А. Г. ЛОБАНОК
Беларусь
академик
И. О. ТАМКОВИЧ
Беларусь
С. А. КУЛИШ
Беларусь
Д. П. БАЖАНОВ
Беларусь
К. К. ЯЦЕВИЧ
Беларусь
Список литературы
1. Квасников Е. И., Писарчук Е. Н. Артробактер в природе и производстве. Киев, 1980. – 220 с.
2. Comi G., Cantoni C. // Psychrotrophic Bacteria. 2002. Vol. 1. P. 111–116.
3. John E., Hampel W. A. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1991. Vol. 35, N 1. P. 60–64.
4. Latzko F., Hampel W. A. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. Vol. 40, N 1. P. 12–16.
5. Latzko F., Hampel W. A. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. Vol. 44, N 1–2. P. 185–189.
6. Lobanok A. G., Sapunova L. I., Dikhtievski Ya. O. et al. // World J. Microbiol. Biotechnol. 1998. Vol. 14, N 2. P. 259–262.
7. Khandeparkar R., Bhosle N. B. // Bioresour. Technol. 2007. Vol. 98, N 4. P. 897–903.
8. Nakagawa T., Ikehata R., Myoda T. et al. // Protein Expression Purif. 2007. Vol. 54, N 2. P. 295–299.
9. Brushan I., Yadav A. K., Parshad R. // Asiatic J. Biothechnol. Res. 2011. Vol. 2, N 5. P. 522–534.
10. Siala R., Fakhfakh N., Hamza-Mnif I. et al. // Biotechnol. Bioprocess Eng. 2012. Vol. 17, N 3. P. 556–564.
11. Soares F. L. Jr., Melo I. S., Dias A. C. et al. // World J. Microbiol. Biotechnol. 2012. Vol. 28, N 5. P. 2195–2203.
12. Chu J., Wu X., Wu B. et al. // J. Agric. Food Chem. 2014. Vol. 62, N 24. P. 5408–5411.
13. Smith M. R., Zahnley J. C. // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2005. Vol. 32, N 7. P. 277–283.
14. Патент 11170 Респ. Беларусь. № а20061327; заявл. 22.12.2006; опубл. 30.10.2008.
15. Патент 15050 Респ. Беларусь. а 20091062; заявл. 14.07.2009; опубл. 28.02.2011.
16. Kuby S. A., Lardy H. A. // J. Amer. Chem. Soc. 1953. Vol. 75, N 4. P. 890–896.
17. ГОСТ 20264.2–88. Введ. 01.07.90. М., 1988. – 11 с.
18. Yang G., Wu J., Xu G. et al. // Bioresour. Technol. 2009. Vol. 100, N 19. P. 4311–4316.
19. Dische Z., Borenfreund E. // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 192, N 2. P. 583–587.
20. ГОСТ 20264–89. Введ. 01.07.90. М., 1989. – 17 с.
21. Weisburg W. G., Barns S. M., Pelletier D. A. // J. Bacteriol. 1991. Vol. 173, N 2. P. 697–703.
22. Reed D. L., Hafner M. S. // Microbial Ecol. 2002. Vol. 44, N 1. P. 78–93.
23. http://www.ncbi.nlm.nih.gov.
24. Tamura K., Dudley J., Nei M. et al. // Mol. Biol. Evolut. 2007. Vol. 24, N 8. P. 1596–1599.
25. Ерхова Л. В., Костеневич А. А., Лобанок А. Г. и др. // Докл. НАН Беларуси. 2013. Т. 57, № 5. С. 77–80.
26. Сапунова Л. И., Костеневич А. А., Лобанок А. Г. и др. // Докл. НАН Беларуси. 2013. Т. 57, № 6. С. 70–74.