Молекулярные механизмы высокоаффинного взаимодействия белка tBid с митохондриальным комплексом МТСН2-МОАР-1
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2020-64-2-193-198
Аннотация
Митохондриальный белок MTCH2 (mitochondrial carrier homolog 2) играет важную роль в осуществлении апоптоза, являясь рецептором для про-апоптотического белка tBid на наружной мембране митохондрий (НММ). Ранее было установлено, что белок MOAP-1 (modulator of apoptosis-1) необходим для эффективного связывания белка tBid с его рецептором на НММ, однако структурные детерминанты этой регуляции остаются неясными. В данном сообщении представлены результаты установления структурных факторов действия белка MOAP-1, обусловливающих эффективное связывание белка tBid с рецептор-подобным белком MTCH2
Об авторах
А. В. Дудко
Институт биофизики и клеточной инженерии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
Дудко Анна Викторовна – мл. науч. сотрудник.
ул. Академическая, 27, 220072, Минск
В. А. Урбан
Институт биофизики и клеточной инженерии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
Урбан Виктор Андреевич – мл. науч. сотрудник.
ул. Академическая, 27, 220072, Минск
В. Г. Вересов
Институт биофизики и клеточной инженерии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
Вересов Валерий Гавриилович – д-р биол. наук, гл. науч. сотрудник.
ул. Академическая, 27, 220072, Минск
Список литературы
1. Control of apoptosis by the BCL-2 protein family: implications for physiology and therapy / P. E. Czabotar [et al.] // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. – 2014. – Vol. 15, N 1. – P. 49–63. https://doi.org/10.1038/nrm3722
2. Martinou, J. C. Mitochondria in apoptosis: Bcl-2 family members and mitochondrial dynamics / J. C. Martinou, R. J. Youle // Dev. Cell. – 2011. – Vol. 21, N 1. – P. 92–101. https://doi.org/10.1016/j.devcel.2011.06.017
3. MOAP-1 Mediates Fas-Induced Apoptosis in Liver by Facilitating tBid Recruitment to Mitochondria / C. Tan [et al]. // Cell Rep. – 2016. – Vol. 16, N 1. – P. 174–185. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2016.05.068
4. Veresov, V. G. Structural insights into proapoptotic signaling mediated by MTCH2, VDAC2, TOM40 and TOM22 / V. G. Veresov, A. I. Davidovskii // Cellular Signalling. – 2014. – Vol. 26, N 2. – P. 370–382. https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2013.11.016
5. BID is cleaved by caspase-8 within a native complex on the mitochondrial membrane / Z. T. Schug [el al.] // Cell Death Differ. – 2011. – Vol. 18, N 3. – P. 538–548. https://doi.org/10.1038/cdd.2010.135
6. Roy, A. I-TASSER: a unified platform for automated protein structure and function prediction / A. Roy, A. Kucukural, Y. Zhang // Nat. Protocols. – 2010. – Vol. 5, N 3. – P. 725–738. https://doi.org/10.1038/nprot.2010.5
7. Heo, L. GalaxyRefine: Protein structure refinement driven by side-chain repacking / L. Heo, H. Park, C. Seok // Nucleic Acids Research. – 2013. – Vol. 41, N W1. – P. W384–W388. https://doi.org/10.1093/nar/gkt458
8. OPM: orientations of proteins in membranes database / M. A. Lomize [et al.] // Bioinformatics. – 2006. – Vol. 22, N 5. – P. 623–625. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btk023
9. PIPER: an FFT-Based protein docking program with pairwise potentials / D. Kozakov [et al.] // Proteins. – 2006. – Vol. 65, N 2. – P. 392–406. https://doi.org/10.1002/prot.21117
10. Heo, L. GalaxyRefineComplex: Refinement of protein-protein complex model structures driven by interface repacking / L. Heo, H. Lee, C. Seok // Sci. Rep. – 2016. – Vol. 6, N 1. – P. 32153. https://doi.org/10.1038/srep32153
11. Mandell, D. J. Sub-angstrom accuracy in protein loop reconstruction by robotics-inspired conformational sampling / D. J. Mandell, E. A. Coutsias, T. Kortemme // Nature Methods. – 2009. – Vol. 6, N 8. – P. 551–552. https://doi.org/10.1038/nmeth0809-551
12. Protein-protein docking with simultaneous optimization of rigid-body displacement and side-chain conformations / J. J. Gray [et al.] // J. Molecular Biol. – 2003. – Vol. 331, N 1. – P. 281–299. https://doi.org/10.1016/s0022-2836(03)00670-3
13. PRODIGY: a web server for predicting the binding affinity of protein-protein complexes / L. C. Xue [et al.] // Bioinformatics. – 2016. – Vol. 32, N 23. – P. 3676–3678. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btw514
14. Protocols for Molecular Modeling with Rosetta3 and RosettaScripts / B. J. Bender [et al.] // Biochemistry. – 2016. – Vol. 55, N 34. – P. 4748–4763. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.6b00444
15. Sukhwal, A. PPCheck: A Webserver for the Quantitative Analysis of Protein-Protein Interfaces and Prediction of Residue Hotspots / A. Sukhwal, R. Sowdhamini // Bioinformatics and Biology Insights. – 2015. – Vol. 9. – P. 141–151. https://doi.org/10.4137/bbi.s25928
Рецензия
Просмотров: 741
Послать статью по эл. почте 