Новые иммуноаналитические системы на основе рекомбинантного лактоферрина человека
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2021-65-3-290-302
Анатацыя
Комбинацией биохимических и синтетических методов с использованием рекомбинантного лактоферрина человека (рчЛФ) в качестве исходного соединения получены растворимые и иммобилизованные на твердой фазе иммунореагенты, включающие рчЛФ, комплекс рчЛФ с ионами европия, кроличью антисыворотку к рчЛФ, выделенный из антисыворотки антиген-аффинной хроматографией анти-рчЛФ иммуноглобулин, конъюгаты этого иммуноглобулина с хелатом Eu3+ или с пероксидазой из корней хрена. Биоспецифические взаимодействия реагентов в четырех иммунохимических системах различных конструкций изучены путем измерения ферментативной активности или флуоресценции с разрешением во времени. Практическим результатом исследования стала разработка тест-систем для быстрого и точного определения концентрации биологически активного рчЛФ в молоке трансгенных коз, во фракциях производственного процесса очистки этого белка, а также в фармацевтических препаратах и биологически активных пищевых добавках.
Аб аўтарах
Д. Семенов
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
И. Вашкевич
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
О. Свиридов
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Isolation of an iron-containing red protein from human milk / B. Johanson [et al.] // Acta Chemica Scandinavica. – 1960. – Vol. 14, N 2. – P. 510–512. https://doi.org/10.3891/acta.chem.scand.14-0510
2. Thermal denaturation of human lactoferrin and its effect on the ability to bind iron / L. Mata [et al.] // J. Agric. Food Chem. – 1998. – Vol. 46, N 10. – P. 3964–3970. https://doi.org/10.1021/jf980266d
3. Борзенкова, Н. В. Лактоферрин: физико-химические свойства, биологические функции, системы доставки, лекарственные препараты и биологически активные добавки (обзор) / Н. В. Борзенкова, Н. Г. Балабушевич, Н. И. Ларионова // Биофармацевт. журн. – 2010. – Т. 2, № 3. – С. 3–19.
4. Будевич, А. Перспективы рекомбинантного лактоферрина человека, получаемого из молока коз-продуцентов / А. Будевич // Наука и инновации. – 2016. – № 6. – С. 29–32.
5. Мировая практика получения рекомбинантного человеческого лактоферрина (обзор) / И. С. Агиевич [и др.] // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты. – 2017. – Т. 9. – С. 9–30.
6. Использование трансгенных животных в биотехнологии: перспективы и проблемы / О. Г. Максименко [и др.] // Acta Naturae. – 2013. – Т. 5, № 1. – С. 33–47. https://doi.org/10.32607/20758251-2013-5-1-33-46
7. Получение рекомбинантного лактоферрина человека из молока коз-продуцентов и его физиологические эффекты / В. С. Лукашевич [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 1. – С. 72–81.
8. Vashist, S. K. Handbook of immunoassay technologies: approaches, performances, and applications / S. K. Vashist, J. H. T. Luong. – Academic Press, 2018. – 496 p.
9. Антимикробные и антиоксидантные свойства апо-формы рекомбинантного человеческого лактоферрина, выделенного из молока коз-продуцентов / Р. Н. Бирюков [и др.] // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты. – 2017. – Т. 9. – С. 305–317.
10. Faraji, N. Optimization of lactoperoxidase and lactoferrin separation on an ion-exchange chromatography step / N. Faraji, Y. Zhang, A. K. Ray // Separations. – 2017. – Vol. 4, N 2. – Art. 10. https://doi.org/10.3390/separations4020010
11. Гарбуз, О. С. Новый реагент для мечения белков ионами редкоземельных металлов / О. С. Гарбуз, Л. В. Дубовская, О. В. Свиридов // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2014. – Т. 58, № 1. – С. 68–74.
12. Hermanson, G. T. Bioconjugate techniques / G. T. Hermanson. – 3d ed. – Academic Press, 2013. – P. 203–205. https://doi.org/10.1016/C2009-0-64240-9
13. A high-throughput method for the quantification of iron saturation in lactoferrin preparations / G. Majka [et al.] // Analytical and Bioanalytical Chemistry. – 2013. – Vol. 405, N 15. – P. 5191–5200. https://doi.org/10.1007/s00216-013-6943-9
14. Edelhoch, H. Spectroscopic determination of tryptophan and tyrosine in proteins / H. Edelhoch // Biochemistry. – 1967. – Vol. 6, N 7. – P. 1948–1954. https://doi.org/10.1021/bi00859a010
15. Baldwin, R. L. How Hofmeister ion interactions affect protein stability / R. L. Baldwin // Biophysical Journal. – 1996. – Vol. 71, N 2. – P. 2056–2063. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(96)79404-3
16. Melander, W. Salt effects on hydrophobic interactions in precipitation and chromatography of proteins: an interpretation of the lyotropic series / W. Melander, C. Horváth // Archives of Biochemistry and Biophysics. – 1977. – Vol. 183, N 1. – P. 200–215. https://doi.org/10.1016/0003-9861(77)90434-9
17. Single-domain antibody-based ligands for immunoaffinity separation of recombinant human lactoferrin from the goat lactoferrin of transgenic goat milk / S. V. Tillib [et al.] // Journal of Chromatography B. – 2014. – Vol. 949–950. – P. 48–57. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2013.12.034
##reviewer.review.form##
Праглядаў: 689
Паслаць артыкул па эл. пошце 