Некоторые металлсвязывающие свойства рекомбинантного лактоферрина человека из молока трансгенных коз
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2022-66-1-43-54
Анатацыя
Методами спектрофотометрии, флуоресцентной спектроскопии и масс-спектрометрии показано, что человеческий рекомбинантный лактоферрин (рчЛФ), выделенный из молока трансгенных коз, способен связывать ионы железа и европия. Получены апо-форма рчЛФ, а также комплексы этого белка с Fe3+ и Eu3+, в которых степень насыщения рчЛФ металлом соответственно составила 76 и 22 %. Предложен способ регистрации общего или высвободившегося лантанида в системе, содержащей комплекс рчЛФ–Eu3+, при кислом или нейтральном значении рН и высоких или низких концентрациях хелатирующих агентов по интенсивности времяразрешенной флуоресценции.
Аб аўтарах
Д. Семенов
Institute of Bioorganic Chemistry, National Academy of Sciences of Belarus
Беларусь
Беларусь
О. Куприенко
Institute of Bioorganic Chemistry, National Academy of Sciences of Belarus
Беларусь
Беларусь
И. Вашкевич
Institute of Bioorganic Chemistry, National Academy of Sciences of Belarus
Беларусь
Беларусь
О. Свиридов
Institute of Bioorganic Chemistry, National Academy of Sciences of Belarus
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Proteomic analysis of contaminants in recombinant membrane hemeproteins expressed in E. coli and isolated by metal affinity chromatography / A. V. Yantsevich [et al.] // Applied Biochemistry and Microbiology. – 2017. – Vol. 53, N 2. – P. 173–186. https://doi.org/10.1134/s000368381702017x
2. Пермяков, Е. А. Металлсвязывающие белки: структура, свойства, функции / Е. А. Пермяков. – М., 2012. – 544 с.
3. Baker, H. M. Lactoferrin and iron: structural and dynamic aspects of binding and release / H. M. Baker, E. N. Baker // BioMetals. – 2004. – Vol. 17, N 3. – P. 209–216. https://doi.org/10.1023/b:biom.0000027694.40260.70
4. Борзенкова, Н. В. Лактоферрин: физико-химические свойства, биологические функции, системы доставки, лекарственные препараты и биологически активные добавки (обзор) / Н. В. Борзенкова, Н. Г. Балабушевич, Н. И. Ларионова // Биофармацевт. журн. – 2010. – Т. 2, № 3. – С. 3–19.
5. Human lactotransferrin: amino acid sequence and structural comparisons with other transferrins / M.-H. Metz-Boutigue [et al.] // European Journal of Biochemistry. – 1984. – Vol. 145, N 3. – P. 659–676. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1984.tb08607.x
6. Baker, E. N. A structural framework for understanding the multifunctional character of lactoferrin / E. N. Baker, H. M. Baker // Biochimie. – 2009. – Vol. 91, N 1. – P. 3–10. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2008.05.006
7. Ward, P. P. Cooperative interactions between the amino- and carboxyl-terminal lobes contribute to the unique ironbinding stability of lactoferrin / P. P. Ward, X. Zhou, O. M. Conneely // Journal of Biological Chemistry. Protein Chemistry and Structure. – 1996. – Vol. 271, N 22. – P. 12790–12794. https://doi.org/10.1074/jbc.271.22.12790
8. Production of human lactoferrin in animal milk / I. L. Goldman [et al.] // Biochemistry and Cell Biology. – 2012. – Vol. 90, N 3. – P. 513–519. https://doi.org/10.1139/o11-088
9. Получение рекомбинантного лактоферрина человека из молока коз-продуцентов и его физиологические эффекты / В. С. Лукашевич [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 1. – С. 72–81.
10. Семенов, Д. А. Новые иммуноаналитические системы на основе рекомбинантного лактоферрина человека / Д. А. Семенов, И. И. Вашкевич, О. В. Свиридов // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2021. – Т. 65, № 3. – С. 290–302. https://doi.org/10.29235/1561-8323-2021-65-3-290-302
11. A high-throughput method for the quantification of iron saturation in lactoferrin preparations / G. Majka [et al.] // Analytical and Bioanalytical Chemistry. – 2013. – Vol. 405, N 15. – P. 5191–5200. https://doi.org/10.1007/s00216-013-6943-9
12. Edelhoch, H. Spectroscopic determination of tryptophan and tyrosine in proteins / H. Edelhoch // Biochemistry. – 1967. – Vol. 6, N 7. – P. 1948–1954. https://doi.org/10.1021/bi00859a010
13. Characterization of recombinant human lactoferrin secreted in milk of transgenic mice / J. H. Nuijens [et al.] // Journal of Biological Chemistry. Protein Chemistry and Structure. – 1997. – Vol. 272, N 13. – P. 8802–8807. https://doi.org/10.1074/jbc.272.13.8802
14. Studies of the structure of multiferric ion-bound lactoferrin: a new antianemic edible material / F. Hu [et al.] // International Dairy Journal. – 2008. – Vol. 18, N 10–11. – P. 1051–1056. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2008.05.003
15. Luk, C. K. Study of the nature of the metal-binding sites and estimate of the distance between the metal-binding sites in transferrin using trivalent lanthanide ions as fluorescent probes / C. K. Luk // Biochemistry. – 1971. – Vol. 10, N 15. – P. 2838–2843. https://doi.org/10.1021/bi00791a006
16. Abdollahi, S. Application of circularly polarized luminescence spectroscopy to Tb(III) and Eu(III) complexes of transferrins / S. Abdollahi, W. R. Harris, J. P. Riehl // Journal of Physical Chemistry. – 1996. – Vol. 100, N 5. – P. 1950–1956. https://doi.org/10.1021/jp952044d
17. Interactions of whey proteins with metal ions / A. Rodzik [et al.] // International Journal of Molecular Sciences. – 2020. – Vol. 21, N 6. – Art. 2156. https://doi.org/10.3390/ijms21062156
18. Lehrer, S. S. Fluorescence and absorption studies of the binding of copper and iron to transferrin / S. S. Lehrer //Journal of Biological Chemistry. – 1969. – Vol. 244, N 13. – P. 3613–3617. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)83413-5
19. Horrocks, W. D. Lanthanide ion luminescence probes of the structure of biological macromolecules / W. D. Horrocks, D. R. Sudnick // Accounts of Chemical Research. – 1981. – Vol. 14, N 12. – P. 384–392. https://doi.org/10.1021/ar00072a004
20. Europium as a label in time-resolved immunofluorometric assays / I. Hemmilä [et al.] // Analytical Biochemistry. – 1984. – Vol. 137, N 2. – P. 335–343. https://doi.org/10.1016/0003-2697(84)90095-2
21. Yang, B. Binding constants for terbium (III) with chicken apoovotransferrin / B. Yang, Y. Li // Chemical Research in Chinese Universities. – 2001. – Vol. 17, N 1. – P. 6–13.
##reviewer.review.form##
Праглядаў: 468
Паслаць артыкул па эл. пошце 