Структура конъюгата модифицированного пептида из активного центра нейраминидазы вируса гриппа А H1N1 с модифицированным капсидным белком вируса оспы обезьян

По результатам спектрального анализа оригинального вакцинного антигена (конъюгата модифицированного белка капсида A29L вируса оспы обезьян и одиннадцати молекул модифицированного пептида активного центра нейраминидазы вируса гриппа А H1N1) установлено, что пептидные фрагменты формируют бета-шпильки. Взаимодействие этих фрагментов приводит к образованию межмолекулярной параллельной и антипараллельной бета-структуры, стабильной в температурном интервале от 5 до 75 °С.

1. Broadly neutralizing antibodies to combat influenza virus infection / X. Sun, H. Ma, X. Wang [et al.] // Antiviral Research. – 2024. – Vol. 221. – Art. 105785. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2023.105785

2. Khrustalev, V. V. The PentaFOLD 3.0 algorithm for the selection of stable elements of secondary structure to be included in vaccine peptides / V. V. Khrustalev // Protein and Peptide Letters. – 2021. – Vol. 28, N 5. – P. 573–588. https://doi.org/10.2174/0929866527666201110123851

3. Rational mpox vaccine design: immunogenicity and protective effect of individual and multicomponent proteins in mice / X. Cheng, Y. Wang, B. Huang [et al.] // Emerging Microbes and Infections. – 2025. – Vol. 14, N 1. – Art. 2482702. https://doi.org/10.1080/22221751.2025.2482702

4. Carrier protein influences immunodominance of a known epitope: implication in peptide vaccine design / M. Ghosh, A. K. Solanki, K. Roy [et al.] // Vaccine. – 2013. – Vol. 31, N 41. – P. 4682–4688. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2013.06.110

5. BeStSel: analysis site for protein CD spectra–2025 update / A. Micsonai, F. Wien, N. Murvai [et al.] // Nucleic Acids Research. – 2025. – Vol. 53, N W1. – P. W73–W83. https://doi.org/10.1093/nar/gkaf378

6. Infrared absorbance spectroscopy of aqueous proteins: Comparison of transmission and ATR data collection and analysis for secondary structure fitting / M. P. Corujo, M. Sklepari, D. L. Ang [et al.] // Chirality. – 2018. – Vol. 30, N 8. – Р. 957–965. https://doi.org/10.1002/chir.23002

7. Protein electrophoresis: applications guide / Hoefer Scientific Instruments. – San Francisco, 1994. – Р. 17–25.

8. Microwaveassisted and methanol/acetic acidfree method for rapid staining of proteins in SDSPAGE gels / J. Wang, Z. Wang, W. Zhao, Y. Wang // Analytical Biochemistry. – 2024. – Vol. 691. – Art. 115553. https://doi.org/10.1016/j.ab.2024.115553

9. Generating dynamic structures through physicsbased sampling of predicted interresidue geometries / C. Xiang, W. Wang, Z. Peng, J. Yang // Advanced Science. – 2026. – Vol. 13, N 18. – Art. e18469. https://doi.org/10.1002/advs.202518469

10. Protein docking using casebased reasoning / A. W. Ghoorah, M. D. Devignes, M. SmaïlTabbone, D. W. Ritchie // Proteins. – 2013. – Vol. 81, N 12. – Р. 2150–2158. https://doi.org/10.1002/prot.24433

11. Barth, A. Infrared spectroscopy of proteins / A. Barth // Biochimica et Biophysica Acta. – 2007. – Vol. 1767, N 9. – Р. 1073–1101. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2007.06.004

12. Nanoscale infrared spectroscopy identifies parallel to antiparallel βsheet transformation of Aβ fibrils / S. Banerjee, D. Baghel, Md Hasan Ul Iqbal, A. Ghosh // Journal of Physical Chemistry Letters. – 2022. – Vol. 13, N 45. – Р. 10522–10526. https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.2c02998

13. Sadat, A. Peak fitting applied to Fourier transform infrared and Raman spectroscopic analysis of proteins / A. Sadat, I. J. Joye // Applied Sciences. – 2020. – Vol. 10, N 17. – Art. 5918. https://doi.org/10.3390/app10175918

14. The PentUnFOLD algorithm as a tool to distinguish the dark and the light sides of the structural instability of proteins / V. V. Poboinev, V. V. Khrustalev, T. A. Khrustaleva [et al.] // Amino Acids. – 2022. – Vol. 54. – Р. 1155–1171. https://doi.org/10.1007/s00726-022-03153-5