ОСОБЕННОСТИ СВЯЗЫВАНИ Я БИС -(3′,5′)-ЦИКЛИЧЕСКОГО ДИМЕРНОГО ГУАНОЗИНМОНОФОСФАТА С ТЕТРАМЕРАМИ ГЕМОГЛОБИНА ЧЕЛОВЕКА
Анатацыя
Молекулярные модели комплексов бис-(3′,5′)-циклического димерного гуанозинмонофосфата (c-di-GMP) с гемоглобином человека в R-состоянии показали, что c-di-GMP связывается с тетрамерами гемоглобина со стороны b-входа в центральную полость гемопротеида в DPG-связующем сайте белка.
Анализ ингибирующего действия дигуанилата на связывание 1,8-ANS с тетрамерами гемопротеида, выполненный методом стационарной флуоресцентной спектроскопии, показал, что наиболее специфическим сайтом связывания c-di-GMP в олигомерах данного белка является его центральная регуляторная область (константа конкурентного ингибирования 2,91 ± 0,54·10−5 М). При высоких концентрациях 1,8-ANS ингибирующее действие циклического дигуанилата на связывание зонда становится неконкурентным (константа для неконкурентного ингибирования 0,79 ± 0,11·10−4 М), указывая на способность c-di-GMP взаимодействовать и с менее специфическими поверхностными участками оксигемоглобина человека.
Аб аўтарах
В. ГОЛОВАЧ
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Беларусь
Беларусь
М. ЗАФРАНСКАЯ
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Беларусь
Беларусь
К. БУЛАНОВА
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Беларусь
Беларусь
В. СЯХОВИЧ
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Беларусь
Беларусь
А. ЩЕКОЛОВА
Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
С. КВАЧ
Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
А. ЗИНЧЕНКО
Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
С. БОКУТЬ
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Safo M. K., Ahmed M. H., Ghatge M. S., Boyiri T. // Biochim. Biophys. Acta. 2011. Vol. 1814. Р. 797–809.
2. Nnamani I. N., Joshi G. S., Danso-Danquah R. et al. // Chem. Biodivers. 2008. Vol. 5. P. 1762–1769.
3. Abdulmalik O., Safo M. K., Chen Q. et al. // Br. J. Haematol. 2005. Vol. 128. Р. 552–561.
4. Watanabe T., Takeda T., Omiya S. et al. // J. Am. Coll. Cardiol. 2008. Vol. 52. Р. 779–786.
5. Kieda C., El Hafny-Rahbi B., Collet G. et al. // J. Mol. Med. 2013. Vol. 91. Р. 883–899.
6. Bonaventura C., Cashon R., Colacino J. M., Hilderman R. H. // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 4652–4657.
7. Kalia D., Merey G., Nakayama S. et al. // Chem. Soc. Rev. 2013. Vol. 42. Р. 305–341.
8. Laberge M., Kövesi I., Yoneteni T., Fidy J. // FEBS Lett. 2005. Vol. 579. P. 627–632.
9. Antonini E., Brunori M. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands. Amsterdam, 1971.
10. Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko A. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276–280.
11. Паруль Д. А., Бокуть С. Б., Киселев П. А. и др. // Биохимия. 2001. Т. 66. С. 481–488.
12. Parul D. A., Bokut S. B., Milyutin A. A. et al. // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2000. Vol. 58. Р. 156–162.
13. Matulis D., Lovrien R. // Biophys. J. 1998. Vol. 74. Р. 422–429.
14. Syakhovich V. E., Parul D. A., Ruta E. Ya. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. Vol. 317. Р. 761–767.
##reviewer.review.form##
Праглядаў: 744
Паслаць артыкул па эл. пошце 