PECULIARITY OF BIS-(3′, 5′)-CYCLIC DIMERIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE BINDING TO HUMAN HEMOGLOBIN TETRAMERS
Abstract
Molecular modeling complexes of bis-(3′, 5′)-cyclic dimeric guanosine monophosphate (c-di-GMP) with human oxyhemoglobin HbA1 and the analysis of the cyclic diguanylic acid inhibitory effect on the binding of 1,8-ANS to HbA1 carried out by the steady-state fluorescence spectroscopy showed that the most specific binding site of c-di-GMP in hemoglobin oligomers is the central regulatory region of this protein (competitive inhibition constant is 2.91 ± 0.54·10−5 М). At high concentrations of 1,8-ANS c-di-GMP inhibitory effect on the probe binding is non-competitive (non-competitive inhibition constant is 0.79 ± 0.11·10−4 М), indicating the ability of c-di-GMP interact with less specific surface areas of human oxyhemoglobin.
About the Authors
V. A. GOLOVACH
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Belarus
Belarus
M. M. ZAPHRANSKAYA
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Belarus
Belarus
K. Ya. BULANOVA
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Belarus
Belarus
V. E. SYAKHOVICH
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Belarus
Belarus
A. S. SHCHOKOLOVA
Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск
Belarus
Belarus
S. V. KVACH
Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск
Belarus
Belarus
A. I. ZINCHENKO
Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск
Belarus
Belarus
S. B. BOKUT
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова, Минск
Belarus
Belarus
References
1. Safo M. K., Ahmed M. H., Ghatge M. S., Boyiri T. // Biochim. Biophys. Acta. 2011. Vol. 1814. Р. 797–809.
2. Nnamani I. N., Joshi G. S., Danso-Danquah R. et al. // Chem. Biodivers. 2008. Vol. 5. P. 1762–1769.
3. Abdulmalik O., Safo M. K., Chen Q. et al. // Br. J. Haematol. 2005. Vol. 128. Р. 552–561.
4. Watanabe T., Takeda T., Omiya S. et al. // J. Am. Coll. Cardiol. 2008. Vol. 52. Р. 779–786.
5. Kieda C., El Hafny-Rahbi B., Collet G. et al. // J. Mol. Med. 2013. Vol. 91. Р. 883–899.
6. Bonaventura C., Cashon R., Colacino J. M., Hilderman R. H. // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 4652–4657.
7. Kalia D., Merey G., Nakayama S. et al. // Chem. Soc. Rev. 2013. Vol. 42. Р. 305–341.
8. Laberge M., Kövesi I., Yoneteni T., Fidy J. // FEBS Lett. 2005. Vol. 579. P. 627–632.
9. Antonini E., Brunori M. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands. Amsterdam, 1971.
10. Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko A. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276–280.
11. Паруль Д. А., Бокуть С. Б., Киселев П. А. и др. // Биохимия. 2001. Т. 66. С. 481–488.
12. Parul D. A., Bokut S. B., Milyutin A. A. et al. // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2000. Vol. 58. Р. 156–162.
13. Matulis D., Lovrien R. // Biophys. J. 1998. Vol. 74. Р. 422–429.
14. Syakhovich V. E., Parul D. A., Ruta E. Ya. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. Vol. 317. Р. 761–767.
Review
Views: 746
Email this article 