Preview

Доклады Национальной академии наук Беларуси

Расширенный поиск

СТРУКТУРНЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ ВЫТЕСНЕНИЯ БЕЛКА Bax ИЗ КОМПЛЕКСА TOM/Bax БЕЛКОМ tBid ПРИ АПОПТОЗЕ

https://doi.org/10.29235/1561-8323-2018-62-1-73-77

Полный текст:

Аннотация

Активация белка Bax, его встраивание в наружную мембрану митохондрий и последующая олигомеризация приводят к пермеабилизации наружной мембраны митохондрий и апоптозу. Механизмы активации белка Bax при апоптозе до настоящего времени остаются неясными. Недавно было установлено, что активация Bax иногда опосредуется его связыванием и взаимодействием c белком TOM22 комплекса TOM на наружной мембране митохондрий, однако понимание этого явления на структурном уровне до настоящего времени отсутствует. В настоящей работе установлены структурные факторы, вызывающие про-апоптотическую активацию белка Bax белком TOM22 комплекса TOM и BH3-only – белком tBid. 

Об авторах

В. А. Урбан
Институт биофизики и клеточной инженерии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

мл. науч. сотрудник

ул. Академическая, 27, 220072, Минск



А. В. Дудко
Институт биофизики и клеточной инженерии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

мл. науч. сотрудник

ул. Академическая, 27, 220072, Минск



В. Г. Вересов
Институт биофизики и клеточной инженерии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

д-р биол. наук, гл. науч. сотрудник

ул. Академическая, 27, 220072, Минск



Список литературы

1. Bohnert, M. Mitochondrial machineries for insertion of membrane proteins / M. Bohnert, N. Pfanner, M. van der Laan // Current Opinion in Structural Biology. – 2015. – Vol. 33. – P. 92–102. doi.org/10.1016/j.sbi.2015.07.013

2. TOM22, a core component of the mitochondria outer membrane protein translocation pore, is a mitochondrial receptor for the proapoptotic protein Bax / G. Bellot [et al.] // Cell Death and Differentiation. – 2007. – Vol. 14. – P. 785–794. doi. org/10.1038/sj.cdd.4402055

3. Veresov, V. G. Structural insights into proapoptotic signaling mediated by MTCH2, VDAC2, TOM40 and TOM22 / V. G. Veresov, A. I. Davidovskii // Cellular Signalling. – 2014. – Vol. 26, N 2. – P. 370–382. doi.org/10.1016/j.cellsig.2013.11.016

4. Preprotein Transport Machineries of Yeast Mitochondrial Outer Membrane Are not Required for Bax-induced Release of Intermembrane Space Proteins / L. K. S. Szklarz [et al.] // Journal of Molecular Biology. – 2007. – Vol. 368, N 1. – P. 44–54. doi.org/10.1016/j.jmb.2007.01.016

5. Dudko, A. V. Cryo-electron microscopy-based Integrative atomic-resolution modeling of the TOM GIP complex [Electronic resource] / A. V. Dudko, V. G. Veresov // 8th Moscow Conference on Computational Molecular Biology, July 27–30, 2017, Moscow, Russia. – Moscow: Institute for Information Transmission Problems of the Russian Academy of Sciences (Kharkevich Institute), 2017. – Mode of access: http://mccmb.belozersky.msu.ru/2017/proceedings/abstracts/25.pdf

6. PIPER: an FFT-Based protein docking program with pairwise potentials / D. Kozakov [et al.] // Proteins. – 2006. – Vol. 65, N 2. – P. 392–406. doi.org/10.1002/prot.21117

7. ClusPro: an automated docking and discrimination method for the prediction of protein complexes / S. R. Comeau [et al.] // Bioinformatics. – 2004. – Vol. 20, N 1. – P. 45–50. doi.org/10.1093/bioinformatics/btg371

8. Protein-protein docking with simultaneous optimization of rigid-body displacement and side-chain conformations / J. J. Gray [et al.] // Journal of Molecular Biology. – 2003. – Vol. 331, N 1. – P. 281–299. doi.org/10.1016/s0022-2836(03)00670-3

9. Lyskov, S. The RosettaDock server for local protein-protein docking / S. Lyskov, J. J. Gray // Nucleic Acids Research. – 2008. – Vol. 36. – P. 233–238. doi.org/10.1093/nar/gkn216

10. Heo, L. GalaxyRefine: Protein structure refinement driven by side-chain repacking / L. Heo, H. Park, C. Seok // Nucleic Acids Research. – 2013. – Vol. 41. – P. 384–388. doi.org/10.1093/nar/gkt458

11. Mandell, D. J. Sub-angstrom accuracy in protein loop reconstruction by robotics-inspired conformational sampling / D. J. Mandell, E. A. Coutsias, T. Kortemme // Nature Methods. – 2009. – Vol. 6, N 8. – P. 551–552. doi.org/10.1038/nmeth0809-551

12. PRODIGY: a web server for predicting the binding affinity of protein-protein complexes / L. C. Xue [et al.] // Bioinformatics. – 2016. – Vol. 32, N 23. – P. 3676–3678. doi.org/10.1093/bioinformatics/btw514

13. Protocols for Molecular Modeling with Rosetta3 and RosettaScripts / B. J. Bender [et al.] // Biochemistry. – 2016. – Vol. 55, N 34. – P. 4748–4763. doi.org/10.1021/acs.biochem.6b00444

14. Sukhwal, A. PPCheck: A Webserver for the Quantitative Analysis of Protein-Protein Interfaces and Prediction of Residue Hotspots / A. Sukhwal, R. Sowdhamini // Bioinformatics and Biology Insights. – 2015. – Vol. 9. – P. 141–151. doi. org/10.4137/bbi.s25928


Просмотров: 232


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1561-8323 (Print)
ISSN 2524-2431 (Online)