ПЕПТИДНЫЙ ФАГОВЫЙ ДИСПЛЕЙ В СКРИНИНГЕ ПЕПТИДОМИМЕТИКОВ ТРОМБОКСАН СИНТАЗЫ
Аннотация
С целью поиска ингибиторов и модуляторов активности тромбоксан синтазы проведена гетерологическая экспрессия, выделение и очистка тромбоксан синтазы человека. Рекомбинантный белок получен в гомогенном состоянии и обладает функциональной активностью. С использованием фаговой библиотеки рандомизированных додекапептидов идентифицирован пептид с аминокислотной последовательностью SGVYKVLYDWQHGGF, обладающий высоким сродством к белку. Показано высокое сходство его последовательности с последовательностью пептидомиметика тромбопоэтина, что позволяет предположить роль этого гормона в регуляции активности тромбоксан синтазы.
Об авторах
Д. О. ДОРМЕШКИН
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
А. В. СВИРИД
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
А. А. ГИЛЕП
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
С. А. УСАНОВ
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
член-корреспондент
Беларусь
член-корреспондент
Список литературы
1. Dogne J. M., Hanson J., de Leval X. et al. // Current Pharmaceutical Design. 2006. N 12. P. 903−923.
2. Nakahata N. // Pharmacological Therapy. 2008. N 118. P. 18−35.
3. Yuhki K., Kojima F., Kashiwagi H. et al. // Pharmacological Therapy. 2011. N 129. P. 195−205.
4. Nelson D. R., Kamataki T., Waxman D. J. et al. // DNA and Cell Biology. 1993. N 12. P. 1−51.
5. Ullrich V., Nusing R. // Stroke. 1990. N 21. P. 134−138.
6. Haurand M., Ullrich V. // J. of Biological Chemistry. 1985. N 260. P. 15059−15067.
7. Uchida K. // Trends in Cardiovascular Medicine. 1999. N 9. P. 109−113.
8. Chaudhary A. K., Nokubo M., Reddy G. R. et al. // Science. 1994. N 265. P. 1580−1582.
9. Otteneder M. B., Knutson C. G., Daniels J. S. et al. // Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 2006. N 103. P. 6665−6669.
10. Jones D. A., Fitzpatrick F. A. // J. of Biological Chemistry. 1991. N 34. P. 23510−23514.
11. Wang L. H., Tazawa R., Lang A. Q., Wu K. K. // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1994. N 315. P. 273−278.
12. Xia Z., Shen R. F., Baek S. J., Tai H. H. // Biochemical J. 1993. N 295. P. 457−461.
13. Bradbury A. R. et al. // Nature Biotechnology. 2011. N 29. P. 245−254.
14. Carmen S., Jermutus L. // Briefings in Functional Genomics and Proteomics. 2002. N 1. P. 189–203.
15. Yang C., Yang S., Qu S. // J. of Tongji Medical University. 2001. N 21. P. 134–137.
16. Luck K., Trave G. // Bioinformatics. 2011. N 27. P. 899–902.
17. Hsu P. Y. et al. // J. of Biological Chemistry. 1999. N 274. P. 762–769.
18. Ph. D. Phage Display Libraries. Instructional manual. New England BioLabs Inc. – 44 p.
19. Hecker M., Haurand M., Ullrich V. et al. // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1987. N 254. P. 124−135.
20. Ortiz de Montellano P. R., De Voss J. J. Cytochrome P450: Structure, Mechanism, and Biochemistry. 3rd ed. New York: Kluwer, 2005.
21. Huang J. et al. // J. of Biomedicine and Biotechnology. 2010. P. 101932.
22. Cwirla S. E. et al. // Science. 1997. N 276. P. 1696–1699.
23. Kaushansky K. // New England J. of Medicine. 2006. N 354. P. 2034−2045.
Рецензия
Просмотров: 963
Послать статью по эл. почте 